DON'T TAKE ME SERIOUS, I'M JUST DELIRIOUS

Non entro in tutto il minestrone biologico (mi suona completamente storto ma perlopiù non è il mio campo specifico), bensì nel metodo: lo studio è teorico, poi verificheremo ... uguale uguale a "questo è uno screening, poi ci saranno le analisi di conferma". Le analisi di conferma non ci sono mai state. La verifica in vivo non ci sarà mai. Abbocchino quelli che vogliono abboccare, che se lo fanno l'esca l'hanno ingoiata da mo', ormai.... Cos'è delirante? Parlare di calcolo predittivo della cross-reattività in vivo e voler esser presi sul serio. Delirante.

Parlando del collaboratore, "Vinu Arumugham does research in Vaccine safety, Immunology, Cancer and Bioinformatics. His current project is 'Vaccine Safety Analysis'. Vaccines and Biologics injury table based on mechanistic evidence". Scusate tanto, ma un baccalaureato in ingegneria (cioè una laurea breve, praticamente un meccanico, citando Starbuck) che si presenta come ricercatore indipendente e produce "studi" in campo biomedico dovrei prenderlo sul serio? (già si deve mettere spesso una tara mica da ridere alle pubblicazioni di chi il mestiere lo farebbe davvero),

Ancora con la storia di dar da mangiare dati a un pacchetto statistico e aggiustarsi per ottenere il risultato desiderato? Sul serio? https://ilchimicoscettico.blogspot.com/2018/09/levategli-di-mano-il-software-statistico.html

Tra l'altro solo un'analisi "stupida" può prendere in considerazione sequenze comuni di aminoacidi tra una proteina e l'altra. In primo luogo, sequenze comuni non vuol dire ASSOLUTAMENTE a priori stessa disposizione nello spazio, per una proteina, e le interazioni proteina-proteina (alla base delle reazioni allergiche) avvengono tra sequenze esposte sulla "superficie" della proteina ed in una specifica conformazione. Per questo qualsiasi discorso, per esempio, su sequenze omologhe a quelle dei prioni è pure bullshit: i prioni hanno l'effetto che hanno perché sono misfolded, "piegati male". Dite che dal sequenziamento di una proteina siete capaci di tirar fuori la sua conformazione in vivo? ROFL. E tutti i poveri scemi che provavano a cristallizzarli, i complessi legante-proteina, per farci la diffrazione RX, quando la proteina era già stata sequenziata, che branco di idioti. E che inutile spreco di risorse la microscopia cryo-EM.

(di base quanto a predittività non siamo andati molto lontani da Ramachandran: possiamo predire le conformazioni non ammesse, ma quale di quelle ammesse sarà in opera no, e l'unica è determinarla  sperimentalmente in condizioni quanto più simili a quelle in vivo https://en.wikipedia.org/wiki/Ramachandran_plot#More_recent_updates).

In secondo luogo, le grandi assenti: le modifiche post-traslazionali, cioè in primis la glicosidazione. Abbiamo degli enzimi che, guardando la sequenza degli amminoacidi, sono pressoché identici a quelli di escherichia coli. Ma sono tutto meno che uguali, perché il pattern di glicosidazione tra la proteina umana e quella del batterio è tutto diverso.